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Analyse structurale et dynamique par RMN des domaines N-terminaux des protéines DsbD et PilB de Neisseria meningitidis et de leur interaction
| Content Provider | Semantic Scholar |
|---|---|
| Author | Quinternet, Marc |
| Copyright Year | 2008 |
| Abstract | Nous montrons que la structure RMN, en solution, du domaine N-terminal de DsbD de Neisseria meningitidis (nDsbD) presente, a l'etat reduit, un repliement de type immunoglobuline avec un site actif adoptant une conformation fermee. Toutefois, l'analyse des mouvements internes du squelette peptique de nDsbD montre que la region dite « couvercle » de la proteine et qui protege les residus actifs dans les formes reduite et oxydee, est dotee de mouvements internes. Cela demontre les capacites intrinseques d'ajustement structural de nDsbD. Nous montrons aussi que les structures RMN, en solution, du domaine N-terminal de PilB de N. meningitidis (NterPilB) sous ses deux formes, reduite et oxydee, presentent un repliement de type thioredoxine. Ces deux formes, tres proches d'un point de vue structural, apparaissent comme etant globalement rigides. Par consequent, la boucle FLHE, caracteristique de NterPilB et bordant le site actif de la proteine, ne devoile pas de nouveaux indices structuraux et/ou dynamiques traduisant son implication dans la specificite de substrat. Finalement, nous montrons, grâce a l'etude structurale et dynamique, en solution, d'un complexe entre nDsbD et NterPilB de N. meningitidis, que nDsbD fait preuve d'une grande adaptabilite a l'etat complexe. La region « couvercle » s'ouvre pour venir se positionner au dessus de l'helice a qui contient les cysteines actives de NterPilB. Par contre, la boucle FLHE de NterPilB ne semble pas intervenir dans la stabilisation du complexe. Nous proposons que des phenomenes dynamiques puissent faciliter d'une part, l'adaptabilite relative des deux partenaires dans le complexe, et d'autre part, la dissociation finale de ces derniers |
| File Format | PDF HTM / HTML |
| Alternate Webpage(s) | http://docnum.univ-lorraine.fr/public/INPL/2008_QUINTERNET_M.pdf |
| Language | English |
| Access Restriction | Open |
| Content Type | Text |
| Resource Type | Article |