NDLI: Mécanisme, catalyse et spécificité structurale des Méthionine Sulfoxyde Réductases de classe A et caractérisation de disulfure oxydoréductases de Neisseria meningitidis

Please wait, while we are loading the content...

Mécanisme, catalyse et spécificité structurale des Méthionine Sulfoxyde Réductases de classe A et caractérisation de disulfure oxydoréductases de Neisseria meningitidis

Content Provider	Semantic Scholar
Author	Gand, Adeline
Copyright Year	2008
Abstract	La proteine periplasmique PilB est decrite jouer un role in vivo dans la resistance des bacteries pathogenes du genre Neisseria au peroxyde d’hydrogene genere par les macrophages de l’hote. PilB est composee de trois domaines : un domaine N-terminal (N-ter) a activite disulfure oxydoreductase, un domaine central a activite methionine sulfoxyde reductase (Msr) de classe A, et un domaine C-terminal a activite Msr de classe B. Les MsrA et MsrB catalysent la reduction des methionine sulfoxydes (MetSO) incluses dans des proteines, en methionines (Met). Les deux classes A et B de Msr sont structuralement distinctes et reduisent respectivement l’isomere S et R de la fonction sulfoxyde du substrat. Elles presentent un mecanisme catalytique similaire a trois etapes impliquant la formation d’un intermediaire acide sulfenique, suivie de celle d’un pont disulfure intramoleculaire, qui est ensuite reduit par la thioredoxine (Trx) dans le cas des Msr cytoplasmiques et par le domaine N-ter dans le cas des domaines Msr de PilB. Le domaine N-ter presente un repliement de type DsbE. Les DsbE sont des disulfure oxydoreductases periplasmiques impliquees dans la maturation des cytochromes c. Les etudes realisees au cours de ma these ont permis de caracteriser les residus du site actif de la MsrA de N. meningitidis impliques dans la reconnaissance du substrat sulfoxyde et la catalyse de l’etape reductase. L’etude des disulfure oxydoreductases periplasmiques de N. meningitidis a egalement ete entreprise afin de caracteriser in vitro la DsbE de N. meningitidis et de pouvoir identifier les facteurs structuraux et moleculaires impliques dans la reconnaissance de leurs cibles et/ou partenaires.
File Format	PDF HTM / HTML
Alternate Webpage(s)	http://docnum.univ-lorraine.fr/public/SCD_T_2008_0031_GAND.pdf
Language	English
Access Restriction	Open
Content Type	Text
Resource Type	Article

Central Library (ISO-9001:2015 Certified)
Indian Institute of Technology Kharagpur
Kharagpur, West Bengal, India | PIN - 721302

See location in the Map
03222 282435
Mail: support@ndl.gov.in

Sl.	Authority	Responsibilities	Communication Details
1	Ministry of Education (GoI), Department of Higher Education	Sanctioning Authority	https://www.education.gov.in/ict-initiatives
2	Indian Institute of Technology Kharagpur	Host Institute of the Project: The host institute of the project is responsible for providing infrastructure support and hosting the project	https://www.iitkgp.ac.in
3	National Digital Library of India Office, Indian Institute of Technology Kharagpur	The administrative and infrastructural headquarters of the project	Dr. B. Sutradhar bsutra@ndl.gov.in
4	Project PI / Joint PI	Principal Investigator and Joint Principal Investigators of the project	Dr. B. Sutradhar bsutra@ndl.gov.in Prof. Saswat Chakrabarti will be added soon
5	Website/Portal (Helpdesk)	Queries regarding NDLI and its services	support@ndl.gov.in
6	Contents and Copyright Issues	Queries related to content curation and copyright issues	content@ndl.gov.in
7	National Digital Library of India Club (NDLI Club)	Queries related to NDLI Club formation, support, user awareness program, seminar/symposium, collaboration, social media, promotion, and outreach	clubsupport@ndl.gov.in
8	Digital Preservation Centre (DPC)	Assistance with digitizing and archiving copyright-free printed books	dpc@ndl.gov.in
9	IDR Setup or Support	Queries related to establishment and support of Institutional Digital Repository (IDR) and IDR workshops	idr@ndl.gov.in