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Interactions non-covalentes et propriétés physico-chimiques de petits systèmes biologiques : approches théoriques
| Content Provider | Semantic Scholar |
|---|---|
| Author | Riffet, Vanessa |
| Copyright Year | 2014 |
| Abstract | La structure tridimensionnelle et les proprietes physico-chimiques des biomolecules telles que les peptides sont gouvernees non seulement par leur composition primaire mais aussi par diverses interactions non-covalentes, inter- et intra-moleculaires. La description, la mesure et les effets de ces interactions sont actuellement au cœur de nombreux travaux de recherches a l’interface entre la biologie et la physico-chimie. Dans ce cadre, nos travaux de these visent a une meilleure comprehension de ces interactions au sein de biomolecules et d’agregats en utilisant les outils de la chimie quantique et de la modelisation moleculaire. Pour cela, du fait de la complexite et de la taille des systemes biologiques reels, des modeles chimiques simplifies ont ete elabores. Ceux-ci nous ont permis d’etudier et de comprendre la nature et les effets de ces interactions prises « individuellement » sur la structure geometrique et electronique de systemes moleculaires tels que de petits peptides et des agregats de la glycine betaine. Le role des interactions non-covalentes sur la reactivite dans des conditions physico-chimiques variees (reduction electronique, phase gazeuse, microsolvatation) constitue egalement une des approches de notre travail. Parmi les systemes etudies, nombres d’entre eux comportent un ou plusieurs groupes charges ammonium, guanidinium ou imidazolium, presents dans les chaines laterales des acides amines lysine, arginine et histidine. Nous avons montre que l’environnement chimique et electronique de ces groupes charges influence largement la structure et la reactivite des molecules qui les contiennent. Enfin, au cours de nos travaux, nous avons realise une calibration des methodes de modelisation pour l’etude des proprietes electroniques de peptides radicalaires et mis au point des protocoles d’exploration de surface d’energie potentielle a partir du champ de force polarisable AMOEBA, ceci afin d’optimiser l’exhaustivite des recherches conformationnelles pour des systemes biologiques flexibles. |
| File Format | PDF HTM / HTML |
| Alternate Webpage(s) | https://pastel.archives-ouvertes.fr/tel-01084858/file/these_Riffet2014.pdf |
| Alternate Webpage(s) | https://pastel.archives-ouvertes.fr/tel-01084858/document |
| Language | English |
| Access Restriction | Open |
| Content Type | Text |
| Resource Type | Article |
