NDLI: Etudes structurales et fonctionnelles des protéines virales impliquées dans le trafic intracellulaire du génome du virus de la grippe

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Etudes structurales et fonctionnelles des protéines virales impliquées dans le trafic intracellulaire du génome du virus de la grippe

Content Provider	Semantic Scholar
Author	Akarsu, Hatice
Copyright Year	2005
Abstract	Le virus de la grippe appartient a la famille des Orthomyxoviridae. Son genome est segmente en huit ribonucleoproteines virales (vRNPS) composees chacune d'une molecule d'ARN negatif simple brin recouverte de nucleoproteines (NP) et associee au complexe de la polymerase. Le virus entre dans la cellule hote par endocytose, libere dans le cytoplasme ses vRNPs qui gagnent ensuite le noyau cellulaire pour etre transcrites et repliquees. Les vRNPs sont importees via l'heterocomplexe des importines alpha/beta. La NP, composant majoritaire des vRNPs, pourrait etre impliquee dans cette etape et serait aussi un candidat ideal dans la mise au point de drogues antivirales. Nous avons voulu determiner les caracteristiques structurales de NP en complexe avec l'importine alpha 5 humaine. Grâce a la technique de microscopie electronique a transmission, nous avons obtenu un premier modele a basse resolution du complexe NP/importine alpha. Dans le noyau, les vRNPs sont etroitement liees a la chromatine. En phase tardive du cycle viral, la proteine matricielle M1 se lierait aussi a la chromatine, peut-etre pour decrocher les vRNPs. Nous avons pu montrer, par la technique de sedimentation, que les vRNPs se lient aux queues des histones, alors que M1 se fixe sur le domaine globulaire des octameres d'histones. En fin de cycle viral, les vRNPs amplifiees sortent du noyau. Nos tests enzymatiques, d'interaction sur billes et en sedimentation montrent que les proteines virales M1 et NEP servent d'adaptateurs entre les vRNPs et le systeme d'export nucleaire CRM1/RanGTP. Nous avons aussi obtenu la structure cristallographique du domaine C-terminal de NEP se liant a M1.
File Format	PDF HTM / HTML
Alternate Webpage(s)	https://tel.archives-ouvertes.fr/tel-00011131/document
Alternate Webpage(s)	https://tel.archives-ouvertes.fr/tel-00011131/file/eTHESE.pdf
Language	English
Access Restriction	Open
Content Type	Text
Resource Type	Article

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