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Charakterisierung von Protein-Ligand-Komplexen und Faltungsintermediaten mittels NMR-Spektroskopie
| Content Provider | Semantic Scholar |
|---|---|
| Author | Kachel, Norman |
| Copyright Year | 2007 |
| Abstract | Die NMR-Spektroskopie zeichnet sich bei der Charakterisierung von Proteinen besonders darin aus, dass sie es erlaubt, das Verhalten von Proteinen bei Anderungen der Umgebungsbedingungen oder Wechselwirkungen mit anderen Molekulen im atomaren Detail zu verfolgen. In der vorliegenden Arbeit wurde die Kombination von hochauflosender NMR-Spektroskopie mit der Anwendung von hohem hydrostatischen Druck dazu genutzt, Faltungsintermediate des menschlichen Prionproteins (PrP) zu stabilisieren und zu charakterisieren. Zudem wurde die Wechselwirkung von Proteinen mit anderen Proteinen und kleinen Liganden NMR-spektroskopisch charakterisiert. Es wurde die Bindung von Proteinen und Lipiden an die PDZ2-Domane der Phosphatase PTP-Bas sowie die Wechselwirkung des Proteins HPr mit dem Enzym HPrK/P im Detail analysiert. |
| File Format | PDF HTM / HTML |
| Alternate Webpage(s) | https://epub.uni-regensburg.de/10521/1/Dissertation_Kachel.pdf |
| Language | English |
| Access Restriction | Open |
| Content Type | Text |
| Resource Type | Article |
