Développements méthodologiques en biocristallographie : Diffusion anomale et complexes de lanthanides Biophysique sous hautes pressions

Content Provider	Semantic Scholar
Author	Girard, Eric
Copyright Year	2011
Abstract	Depuis le debut de ma these en 1998, mon activite de recherche s’est orientee vers des developpements methodologiques en cristallographie des macromolecules biologiques. Ces developpements s’articulent autour de deux thematiques qui sont l’utilisation de complexes de lanthanide pour la determination des structures a travers les methodes mettant en oeuvre la diffusion anomale et l’utilisation des hautes pressions hydrostatiques. Je fais ici le choix d’expliquer l’historique de mon cheminement en esperant que cela puisse servir a un etudiant qui lira ce manuscrit, car ce cheminement illustre ce qu’est la recherche fondamentale, sans idee preconcue d’une quelconque application industrielle ou societale a court ou moyen terme, mais en etant vigilant a la possibilite qu’elle puisse conduire a une application. Apres un stage de Maitrise (Master1) effectue au CEA de Grenoble qui m’a permis de (re)decouvrir le monde des proteines, puisque l’etude portait sur la simulation de spectre RPE d’une catalase, j’ai suivi le DEA national de Cristallographie et RMN Biologique, formation qui a malheureusement disparu avec la mise en place du systeme LMD. Mon sujet de stage de DEA (Master2) portait sur le developpement de la methode MASC, pour Multi-wavelength Anomalous Solvent Contrast (Fourme et al., 1995; Ramin et al., 1999; Shepard et al., 2000). D’un point de vue theorique, cette methode met a profit une variation de contraste obtenue en modifiant le signal anomal d’un agent de contraste (un diffuseur anomal) aleatoirement disperse dans le solvant d’un cristal. La variation du signal anomal, et donc la variation de contraste, sont obtenues par variation de l’energie du faisceau incident au voisinage de l’un des seuils d’absorption du diffuseur anomal. Cette variation de contraste fournit de l’information a basse resolution sur la macromolecule composant le cristal en permettant en principe d’obtenir son enveloppe.
File Format	PDF HTM / HTML
Alternate Webpage(s)	http://hal.univ-grenoble-alpes.fr/tel-01577783/file/HDR%20Girard.pdf
Language	English
Access Restriction	Open
Content Type	Text
Resource Type	Article