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Isolierung und physikalisch-chemische Charakterisierung der Cholinesterase aus Humanserum
| Content Provider | Semantic Scholar |
|---|---|
| Author | Haupt, Hansgeorg Heide, Karl Zwisler, O. Schwick, Hans Gerhard |
| Copyright Year | 2005 |
| Abstract | ZusammenfassungDie Cholinesterase aus Humanserum wurde aus einer Fraktion des Rivanol-Ammoniumsulfat-Verfahrens unter Anwendung der Adsorption an Al(OH)3, Zonenelektrophorese und Chromatographie an Sephadex in hochgereinigter Form isoliert. Sie erwies sich in den in der Proteinchemie üblichen Reinheitsprüfungen als einheitlich. Das Molekular-Gewicht betrug 348 000. Der immunologisch bestimmte Gehalt im Serum liegt bei 0,9 mg pro 100 ml Serum. Das Präparat hatte eine gegenüber Serum 10 000fache Fermentaktivität. Eine ca. 1 500fach angereicherte Cholinesterase konnte in einer Menge von 180 μg Mäuse vor der tödlichen Dosis von Succinyldicholinchlorid schützen.SummaryCholinesterase from human serum was isolated in a highly purified form from a fraction of the Rivanol-ammoniumsulphate procedure using adsorption to Al(OH)3, zone electrophoresis and chromatography on Sephadex. It proved uniform in the purity tests generally applied in protein chemistry. Its molecular weight was 348,000. The content in the serum determined immunologically is appr. 0.9 mg. per 100 ml. of serum. Its enzyme activity is 10,000 fold that of serum. Cholinesterase concentrated 1,500 fold in an amount of 180 μg was able to protect mice from the lethal dose of succinyldicholinchloride. |
| Starting Page | 65 |
| Ending Page | 75 |
| Page Count | 11 |
| File Format | PDF HTM / HTML |
| DOI | 10.1007/BF01633493 |
| Alternate Webpage(s) | https://page-one.springer.com/pdf/preview/10.1007/BF01633493 |
| Alternate Webpage(s) | https://doi.org/10.1007/BF01633493 |
| Volume Number | 14 |
| Journal | Blut |
| Language | English |
| Access Restriction | Open |
| Content Type | Text |
| Resource Type | Article |
