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Fonction et régulation de la protéine ICAP-1alpha dans la dynamique de l'adhérence cellulaire dépendante des intégrines à chaîne beta1
| Content Provider | Semantic Scholar |
|---|---|
| Author | Fremillon, Angélique Millon |
| Copyright Year | 2009 |
| Abstract | L'adherence a la matrice extracellulaire dependante des integrines est un processus dynamique et hautement regule assurant la motilite cellulaire. La proteine ICAP-1alpha interagit avec le domaine cytoplasmique de l'integrine beta1 et desorganise les adherences focales in vitro. Comme ICAP-1alpha est absent des adherences, cette proteine pourrait avoir une action transitoire et finement regulee au niveau de beta1. Dans un premier temps, j'ai pu montrer que ICAP-1alpha ralentit la phase d'assemblage des adherences en maintenant l'integrine beta1 en etat de faible affinite pour son ligand. De facon surprenante, la regulation negative de l'affinite de l'integrine beta1 par ICAP-1alpha assure la perception des faibles densites de matrice extracellulaire et l'adaptation de la reponse cellulaire adhesive a cet environnement. ICAP-1alpha agit comme un capteur mecanique qui limite l'assemblage des sites d'adherence et ralentit la migration et l'etalement des cellules sur des matrices peu denses. Dans un second temps, la voie de signalisation controlant l'activite de ICAP-1alpha sur la fonction de l'integrine beta1 a ete caracterisee. ICAP-1alpha possede des sites consensus de phosphorylation dont un reconnu par la proteine kinase dependante du calcium et de la calmoduline de type II, la CaMKII. Plusieurs evidences revelent que la CaMKII regule la fonction d'ICAP-1alpha. La phosphorylation d'ICAP-1alpha sur le site reconnu par la CaMKII stimule la liaison de cette proteine sur beta maintient cette integrine en etat de faible affinite pour son ligand et reduit la formation des adherences focales. |
| File Format | PDF HTM / HTML |
| Alternate Webpage(s) | https://tel.archives-ouvertes.fr/tel-00435843/document |
| Language | English |
| Access Restriction | Open |
| Content Type | Text |
| Resource Type | Article |
