Funktionelle Analyse der proteolytischen Spaltung von Adhäsionsmolekülen durch Disintegrin-ähnliche Metalloproteasen

Content Provider	Semantic Scholar
Author	Maretzky, Thorsten
Copyright Year	2006
Abstract	Aktuelle Untersuchungen zeigen fur eine zunehmende Anzahl sezernierter Proteine, dass diese durch Abspaltung von bestimmten Plasmamembranproteasen freigesetzt werden und in loslicher Form eine wichtige Funktion bei Signaltransduktionsprozessen ausuben. In Vorarbeiten konnte gezeigt werden, dass die gezielte Ausschaltung der bei diesen Prozessen beteiligten Metalloprotease ADAM10 in der Maus zur fruhzeitigen Letalitat der Tiere am Embryonaltag E 9,5 fuhrt. Der Schwerpunkt dieser Arbeit war es, mit Hilfe ADAM10-defizienter Embryonen und daraus abgeleiteter Zelllinien weitere Aufschlusse uber die in vivo-Funktionen dieser wichtigen Metalloprotease zu erhalten. Ein wesentliches Ergebnis dieser Arbeit war die Identifizierung der Metalloprotease ADAM10 als das essentielle Enzym fur die E- und N-Cadherin-Prozessierung. Ein weiteres Ergebnis dieser Arbeit war die Identifizierung des differentiell regulierten Sheddings des neuronalen Zell-Adhasionsmolekuls L1 aus der Immunglobulinsuperfamilie durch mindestens zwei Vertreter der Disintegrin-ahnlichen Metalloproteasen, namlich ADAM10 und ADAM17.
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File Format	PDF HTM / HTML
Alternate Webpage(s)	https://macau.uni-kiel.de/servlets/MCRFileNodeServlet/dissertation_derivate_00001613/d1613.pdf
Language	English
Access Restriction	Open
Content Type	Text
Resource Type	Article