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Molekulare Chaperone und ihr biotechnologisches Potential: Mechanismen der Proteinfaltung
| Content Provider | Semantic Scholar |
|---|---|
| Author | Mogk, Axel Mayer, M. S. Deuerling, Elke |
| Copyright Year | 2001 |
| Abstract | Molekulare Chaperone kommen ubiquitar in allen Zellen vom Bakterium bis hin zum Menschen vor und sind in verschiedene, evolutionar hochkonservierte Familien, beispielsweise in die Hsp70- und Hsp60- Familie, einteilbar. Chaperone konnen Faltungsvorgange zeitlich und raumlich kontrollieren sowie eine inkorrekte Faltung verhindern. Daruber hinaus bilden Chaperone, vor allem unter Stressbedingungen, ein Re- paratursystem fur missgefaltete und verklumpte Proteine. Angesichts dieser besonderen Funktionen eroffnen Chaperone neue Perspektiven in der Biotechnologie. Bei der biotechnologischen Produktion von Proteinen, zum Beispiel von medizinisch wichtigen Wirkstoffen, kommt es haufig zur Missfaltung der Proteine, da das Chaperonarsenal der Zelle uberlastet ist und die Proteine nicht mehr effizient falten konnen. Um dennoch biologisch aktive Proteine in grosem Masstab herzustellen, konnten molekulare Chaperone bereits in Zellen, die das gewunschte Protein synthetisieren, verstarkt zur Verfugung gestellt werden. Alternativ konnten Chaperone auch nach der Reinigung von missgefaltetem Protein eingesetzt werden, um das Protein zu renaturieren. Molecular chaperones are highly versatile molecules assisting a large variety of folding events during the entire life span of proteins. Chaperones control the folding of proteins into their native structure, repair misfolded proteins and are able to solubilize aggregated proteins. The current knowledge about the functions and molecular mechanisms of chaperones offer new prospects for the biotechnological production of heterologous proteins. Production of high amounts of recombinant proteins results very often in insoluble and inactive proteins. Using molecular chaperones may help to produce high amounts of native and functional protein both in vivo and in vitro. |
| Starting Page | 182 |
| Ending Page | 192 |
| Page Count | 11 |
| File Format | PDF HTM / HTML |
| DOI | 10.1002/1521-415X(200105)31:3<182::AID-BIUZ182>3.0.CO;2-D |
| Volume Number | 31 |
| Alternate Webpage(s) | http://kops.uni-konstanz.de/bitstream/handle/123456789/8641/Mechanismen_der_Proteinfaltung.pdf;jsessionid=17BE990AAB387AC1A4AA81FE3A5FD532?sequence=1 |
| Alternate Webpage(s) | https://kops.uni-konstanz.de/bitstream/handle/123456789/8641/Mechanismen_der_Proteinfaltung.pdf?isAllowed=y&sequence=1 |
| Alternate Webpage(s) | https://doi.org/10.1002/1521-415X%28200105%2931%3A3%3C182%3A%3AAID-BIUZ182%3E3.0.CO%3B2-D |
| Language | English |
| Access Restriction | Open |
| Content Type | Text |
| Resource Type | Article |
