Identification de nouveaux partenaires protéiques des récepteurs couplés aux protéines G contrôlant leur transport du reticulum endoplasmique à la membrane plasmique

Content Provider	Semantic Scholar
Author	Sauvageau, Etienne
Copyright Year	2011
Abstract	. iii Table des matières. v Liste des tableaux. ix Liste des figures. x Abréviations. xi Remerciements. xiv Introduction. 1 1. Les récepteurs couplés aux proteines G. 2 1.1 Description générale des RCPGs. 2 1.2 Différentes classes de RCPGs. 5 1.3 Structure et activation des RCPGs. 6 1.4 Protéines G hétérotrimériques. 10 1.5 Désensibilisation des signaux induits par les RCPGs. 12 1.6 Modifications post-traductionelles des RCPGs. 15 1.6.1 Phosphorylation. 15 1.6.2 Palmitylation. 15 1.6.3 Ubiquitination. 16 1.6.4 N-glycosylation. 17 1.7 Maladies associées aux RCPGs. 17 2. Mécanismes généraux de biogénèse et de transport de protéines transmembranaires à la membrane plasmique. 21 2.1 Synthèse des protéines transmembranaires. 21 2.1.1 Ciblage des protéines transmembranaires vers la membrane du RE. 21 vi! ! 2.1.2 Integration des protéines transmembranaires dans la membrane du RE 25 2.2 Repliement protéique dans le reticulum endoplasmique. 30 2.2.1 Repliement protéique in vitro. 30 2.2.2 Chaperones moléculaires. 31 2.2.3 Chaperones Hsp du reticulum endoplasmique. 32 2.2.4 Chaperones lectines. 35 2.2.5 Formation de ponts disulfures. 38 2.2.6 Isomérisation peptidyl-prolyl cis-trans. 39 2.3 Dégradation protéique associée au reticulum endoplasmique (ERAD). 40 2.4 Système de réponse à l'accumulation de protéines mal repliées (UPR). 43 2.5 Transport RE-Golgi. 44 2.5.1 Structure et formation des vésicules COPII. 44 2.5.2 Mécanismes de reconnaissances des cargos. 46 2.5.3 Compartiment intermédiaire RE-Golgi (ERGIC). 47 2.6 Appareil de Golgi. 49 3. Chaperones et protéines d'export spécifiques des RCPGs. 52 3.1 Chaperones et facteurs d'export connus des RCPGs. 52 3.2 Famille de protéines cornichons. 57 3.2.1 Cornichons chez la drosophile. 57 3.2.2 Cornichons chez la levure. 58 3.2.3 Cornichons chez les mammifères. 60 3.3 Protéine transmembranaire 9. 61 3.4 Transfert d'énergie de résonance de bioluminescence. 62 Objectifs de la thèse. 65 Résultats. 67 vii! ! Article 1. 67 CNIH4 interacts with newly synthesized GPCR and control their export form the endoplasmic reticulum. 67 Figure 1. 97 Figure 2. 98 Figure 3. 99 Figure 4. 100 Figure 5. 101 Figure 6. 102 Figure 7. 103 Figure 8. 104 Figure supplémentaire. 105 Article 2. 106 TMEM9 and CNIH4 form a complex regulating GPCRs export from the endoplasmic reticulum. 106 Figure 1. 130 Figure 2. 131 Figure 3. 132 Figure 4. 133 Figure 5. 134 Figure 6. 135 Figure 7. 136 Figure 8. 137 Discussion. 138 BRET comme méthode de criblage d'interactions protéines-protéines. 139 Choix des partenaires BRET pour le crible. 141 Analyse du crible. 142 viii! ! Sélection de CNIH4 comme première protéine à caractériser. 145 Interaction entre CNIH4 et différents RCPGs ou autres protéines. 146 Localisation de l'interaction RCPG-CNIH4. 149 Analyse de la fonction de CNIH4 dans le transport des RCPGs. 151 Interaction entre CNIH4 et les vésicules COPII. 156 Identification de TMEM9 comme nouvel interacteur des RCPGs et de CNIH4. 160 Interaction TMEM9-CNIH4 et TMEM9-RCPGs. 162 Analyse de la fonction possible de TMEM9 dans le transport des RCPGs. 163 Mécanismes d'actions concertés de CNIH4 et TMEM9. 169 Perspectives. 172 Approches thérapeutiques. 173 Conclusion. 175 Bibliographie de l'introduction et la discussion. 177 Annexe. 204
File Format	PDF HTM / HTML
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Language	English
Access Restriction	Open
Content Type	Text
Resource Type	Article