Du Désordre Conformationnel des Protéines Structurées et Intrinsèquement Désordonnées par Résonance Magnétique Nucléaire

Content Provider	Semantic Scholar
Author	Salmon, Loïc
Copyright Year	2010
Abstract	Les macromolecules biologiques sont, par essence, des systemes dynamiques. Si l'importance de cette flexibilite est maintenant clairement etablie, la caracterisation precise du desordre conformationnel de ces systemes reste encore une question ouverte. La resonance magnetique nucleaire constitue un outil unique pour sonder ces mouvements au niveau atomique que ce soit par les etudes de relaxation de spin ou par l'analyse des couplages dipolaires residuels. Ces derniers permettent d'etudier l'ensemble des mouvements ayant lieu a des echelles de temps plus rapide que la milliseconde, englobant ainsi les temps caracteristiques de nombreux mouvements physiologiquement importants. L'information contenue dans ces couplages residuels est ici interpretee principalement grâce a des approches analytiques pour quantifier la dynamique presente dans des proteines repliees, determiner l'orientation de ces mouvements et obtenir de l'information structurale au sein de ce desordre conformationnel. Ces approches analytiques sont complementees par des methodes numeriques, permettant ainsi soit d'observer les phenomenes sous un autre angle, soit d'examiner d'autres systemes tels que les proteines intrinsequement desordonnees. L'ensemble de ces etudes laisse transparaitre une importante complementarite entre ordre structural et desordre conformationnel.
File Format	PDF HTM / HTML
Alternate Webpage(s)	https://tel.archives-ouvertes.fr/file/index/docid/592552/filename/These_Salmon_Loic.pdf
Alternate Webpage(s)	https://tel.archives-ouvertes.fr/tel-00592552/document
Language	English
Access Restriction	Open
Content Type	Text
Resource Type	Article